Базу строения протеинов и протеидов составляет полипептидная цепь, а молекула белка может состоять из одной, 2-ух либо нескольких цепей. Все же, физические, био и хим характеристики биополимеров обуславливаются не только лишь общей хим структурой, которая может быть и «глупой», да и наличием других уровней организации белковой молекулы.

Первичная структура белка определяется количественным и высококачественным аминокислотным составом. Пептидные связи являются основой первичной структуры. В первый раз эту догадку высказал в 1888 г. А. Я. Данилевский, а в предстоящем его догадки были доказаны синтезом пептидов, который выполнил Э. Фишер. Структура молекулы белка детально исследовалась А. Я. Данилевским и Э. Фишером. Согласно этой теории, молекулы белка состоят из огромного количества аминокислотных остатков, которые соединены пептидными связями. Молекула белка может иметь одну либо несколько полипептидных цепей.

При исследовании первичной структуры белков употребляют хим агенты и протеолитические ферменты. Так, при помощи способа Эдмана очень комфортно идентифицировать концевые аминокислоты. 

Вторичная структура белка показывает пространственную конфигурацию молекулы белка. Различают последующие типы вторичной структуры: альфа-спиральная, бета-спиральная, коллагеновая спираль. Ученые установили, что для структуры пептидов более свойственна альфа-спираль.

Вторичная структура белка стабилизируется с помощью водородных связей. Последние появляются меж атомами водорода, соединенными с электроотрицательным атомом азота одной пептидной связи, и карбонильным атомом кислорода четвертой по счету от нее аминокислоты, и ориентированы они повдоль спирали. Энерго расчеты демонстрируют, что при полимеризации этих аминокислот более эффективна правая альфа-спираль, которая находится в нативных белках.

Вторичная структура белка: бета-складчатая структура

Полипептидные цепи в бета-складках на сто процентов вытянуты. Бета-складки образуются при содействии 2-ух пептидных связей. Обозначенная структура свойственна для фибриллярных белков (кератин, фиброин и др.). А именно, бета-кератин характеризуется параллельным расположением полипептидных цепей, которые дополнительно стабилизируются межцепочечными дисульфидными связями. В фиброине шелка примыкающие полипептидные цепи антипараллельны.

Вторичная структура белка: коллагеновая спираль

Образование состоит из 3-х спирализованных цепей тропоколлагена, который имеет форму стержня. Спирализованные цепи закручиваются и образуют суперспираль. Спираль стабилизируется водородными связями, возникающими меж водородом пептидных аминогрупп аминокислотных остатков одной цепи и кислородом карбонильной группы аминокислотных остатков другой цепи. Представленная структура присваивает коллагену высшую крепкость и упругость.

Третичная структура белка

Большая часть белков в нативном состоянии имеют очень малогабаритную структуру, которая определяется формой, размером и полярностью аминокислотных радикалов, также последовательностью аминокислот.

Существенное воздействие на процесс формирования нативной конформации белка либо его третичной структуры оказывают гидрофобные и ионогенные взаимодействия, водородные связи и др. Под действием этих сил достигается термодинамически целесообразная конформация белковой молекулы и ее стабилизация.

Четвертичная структура

Этот вид структуры молекулы появляется в итоге ассоциации нескольких субъединиц в единую всеохватывающую молекулу. В состав каждой субъединицы заходит первичная, вторичная и третичная структуры.